Alzheimer-Auslöser: Konferenz zu neuen Analysemethoden

 

Abb.: Aufsicht auf den Querschnitt einer Alzheimer-Amyloidfibrille. Photo: C. Sachse, M. Fändrich, N. GrigorieffHalle-Wittenberg (29. Januar 2009) – Es sind sogenannte Amyloidfibrillen, die für eine Reihe von Krankheiten wie Alzheimer, Parkinson und Creutzfeldt-Jakob verantwortlich gemacht werden. Wie diese faserartigen Eiweiß-Verklumpungen aufgebaut sind, wie sie sich bilden und analysieren lassen, darüber diskutieren mehr als 200 Wissenschaftler vom 8. bis 11. Februar 2009 auf einer internationalen Konferenz in Halle (Saale). Die Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg (MLU) und die die Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung organisieren die Konferenz zusammen mit weiteren Partnern.

"Mit dieser Konferenz bringen wir Forschergruppen zusammen, die bereits Durchbrüche bei der Erforschung der Thematik erzielt haben oder von denen zu erwarten ist, dass in den nächsten Jahren wesentliche Ergebnisse liefern können", sagt Tagungsleiter PD Dr. Marcus Fändrich von der Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung. Unter seiner Führung wird im biowissenschaftlichen Exzellenznetzwerk der Martin-Luther-Universität im April ein neuer Forschungscluster eingerichtet, der sich mit der Proteinfaltung bei der Alzheimerschen Krankheit beschäftigt. "Das Thema unserer Konferenz passt eben hervorragend zum Forschungsstandort Halle", so Fändrich.

 

Die Bildung von Amyloidfibrillen ist ein Charakteristikum mehrerer schwerer Krankheiten. "Die Amyloidfibrillen sind abnormale Strukturzustände von prinzipiell normalen, körpereigenen Eiweißen", erläutert Marcus. Fändrich. "Ihre genaure Struktur ist bislang unzureichend verstanden, mit den traditionellen Verfahren der biophysikalischen Analyse können sie nur schwer bearbeitet werden." Die Arbeitsgruppe von Marcus Fändrich wendet daher in Zusammenarbeit mit der Gruppe von Niko Grigorieff (Brandeis University, Waltham, USA) die Kryo-Elektronenmikroskopie an. Im vergangen Jahr gelang es ihnen, das bislang genaueste Bild einer Alzheimer-Amyloidfibrille zu erzeugen. "Die Entwicklung verbesserter oder neuer Verfahren zur Strukturanalyse führte in der letzten Zeit zu einer Fülle neuer Daten, die uns bereits vieles besser verstehen lassen", führt Fändrich aus. "Wir lernen den Gegner, den es zu bekämpfen gilt, immer konkreter kennen."

Mehr als 200 Teilnehmer aus über 20 Ländern werden zur Konferenz im Audimax der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg erwartet. 17 hochkarätige Vortragende sind eingeladen, darunter drei der weltweit angesehensten Proteinwissenschaftler: Professor Christopher M. Dobson (University of Cambridge), David Eisenberg (University of California, Los Angeles) und Jeffrey W. Kelly (The Scripps Research Institute in La Jolla, Kalifornien).

Die Tagung "Structure of Amyloid Fibrils and Mechanism of Amyloid Formation" wird von folgenden Partnern veranstaltet: Martin-Luther Universität Halle-Wittenberg, Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung, Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG), DFG-Sonderforschungsbereich 610, DFG-Graduiertenkolleg 1026, Bunsen-Gesellschaft für Physikalische Chemie, Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie, Center for Integrated Protein Science München (CIPSM).

 

Abb.: Aufsicht auf den Querschnitt einer Alzheimer-Amyloidfibrille. Photo: C. Sachse, M. Fändrich, N. Grigorieff

 

Abb.: Aufsicht auf den Querschnitt einer Alzheimer-Amyloidfibrille. Photo: C. Sachse, M. Fändrich, N. Grigorieff

 


 

Quelle: Pressemitteilung der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg vom 29.01.2009.

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